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Un estudio demuestra que las proteínas espiga desarrolladas en laboratorio son compatibles con el SARS-CoV-2 | |||
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Según explica el profesor de glicobiología de la Universidad de Southampton, Max Crispin, que ha dirigido el estudio, un componente central en el diseño de pruebas serológicas y vacunas para proteger contra el COVID-19 es la fabricación de proteínas espiga. Estos picos recombinantes imitan estrechamente a los que sobresalen de la superficie del virus infeccioso y hacen que el sistema inmunitario del organismo entre en acción. Estas proteínas fabricadas en el laboratorio también se utilizan para las pruebas serológicas (también denominadas pruebas de anticuerpos) y como reactivos de investigación. Por tanto, los resultados del estudio muestran que las espigas víricas fabricadas mediante diferentes métodos en laboratorios de todo el mundo son muy similares y proporcionan la seguridad de que la proteína puede fabricarse de forma sólida con mínimas variaciones entre laboratorios. Según los investigadores, las proteínas espiga del virus SARS-CoV-2 están recubiertas de azúcares, conocidos como glicanos, que utilizan para camuflarse del sistema inmunitario humano. La abundancia de estos glicanos tiene el potencial de crear discrepancias significativas entre los estudios que utilizan diferentes picos recombinantes. En este nuevo estudio, publicado en la revista 'Biochemistry', el equipo de investigación ha estudiado los recubrimientos de glicanos de las proteínas espiga recombinantes desarrolladas en cinco laboratorios de todo el mundo y los ha comparado con los de las púas del virus infeccioso. "La rapidez con la que la comunidad científica se ha movilizado para hacer frente a la pandemia de COVID-19 ha ejercido una presión considerable sobre los laboratorios de todo el mundo para que validen sus hallazgos con rapidez", detalla Crispin. "En el último año hemos visto cómo se han desarrollado vacunas en todo el mundo a un ritmo sin precedentes y el rápido desarrollo, y la validación, de proteínas recombinantes han sido fundamentales para esa historia de éxito", ha continuado. En abril de 2020, el profesor Crispin y su equipo de la Universidad de Southampton cartografiaron por primera vez el revestimiento de glicanos de la proteína espiga del SARS-CoV-2. En el presente estudio, amplían su análisis para examinar la espiga recombinante desarrollada en laboratorios del Centro Médico Universitario de Ámsterdam, la Facultad de Medicina de Harvard, la Universidad de Oxford y la empresa suiza ExcellGene. Así, se ha demostrado que todos los lotes de esta proteína imitan las características clave de la glicosilación de los viriones analizados en la Universidad de Tsinghua (China). MÉTODOS COMPUTACIONALES Por otro lado, el estudio también utiliza métodos computacionales para examinar las características de las proteínas que daban forma a algunos de los rasgos de glicosilación que se observaban en todas las muestras. Al respecto, el investigador principal del Instituto de Bioinformática de la Agencia para la Ciencia, la Tecnología y la Investigación de Singapur, Peter Bond, que dirigió el trabajo computacional, ha declarado que "la modelización nos permitió arrojar luz sobre cómo la proteína influye en la estructura de los glicanos y por qué la glicosilación era tan consistente". Este enfoque predictivo, detalla, también podría tener un valor potencial en el desarrollo de terapias contra nuevas variantes u otros virus emergentes. "La capacidad de producir imitaciones de la proteína espiga del SARS-CoV-2 con alta fidelidad en muchos laboratorios diferentes, todas las cuales recapitulan las firmas de glicanos del virus auténtico, es de gran beneficio para el diseño de vacunas, las pruebas de anticuerpos y el descubrimiento de fármacos", concluye el profesor Crispin. |
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