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MADRID, 20 (EUROPA PRESS)
Un estudio con participación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y el Instituto de Investigación Biomédica (IRB Barcelona) ha descifrado la estructura y el mecanismo de actuación de un complejo clave en la infección del virus bacteriófago T7. Sus hallazgos, publicados en la revista 'Nature Communications', muestran el modelo de apertura y cierre de la proteína portal durante el proceso de maduración de la cápsida viral, donde el virus incorpora su material genético.
"Los bacteriófagos son virus que infectan a bacterias. Además de su interés como modelo de estudio por su simplicidad genética pero gran complejidad estructural, ahora mismo son un nuevo foco de atención para los investigadores dado su potencial como alternativa al uso de antibióticos", explica José L. Carrascosa, investigador del Centro Nacional de Biotecnología y codirector del trabajo.
Durante el ciclo del bacteriófago T7, se forma una cápsida viral donde el virus necesita incluir su material genético, introduciéndolo a través de un pequeño canal de entrada formado por la proteína portal que posteriormente se cierra con la proteína de la cola del virus. Hasta ahora, se desconocía cuál era el mecanismo que permitía abrir y cerrar esta 'puerta' de entrada de manera controlada.
"Estos virus bacterianos tienen un mecanismo para empaquetar su ADN similar a los de los virus herpes que infectan humanos. Por ello, descifrar cómo funcionan ayuda a entender cómo actúan virus patógenos que nos afectan", indica Miquel Coll, investigador del Instituto de Biología Molecular de Barcelona y del IRB Barcelona y codirector del estudio.
Combinando criomicroscopía electrónica y cristalografía de rayos X de sincrotrón, han resuelto no solo la estructura atómica de un complejo de gran tamaño, lo que "supone un desafío técnico", sino también definir un modelo de apertura y cierre del portal durante el proceso de maduración de la cápsida viral.
De esta forma, los científicos han podido identificar cuáles son las interacciones entre las diferentes proteínas que permiten los cambios en la conformación del complejo, desde una estructura abierta para permitir el paso del ADN viral a una cerrada al formar las partículas virales maduras.
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